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Muscles longissimus, rhomboideus, et semitendinosus

Les muscles squelettiques représentent environ 50% de la masse corporelle de l'animal. Les acides aminés soufrés (AAS), méthionine et cystéine, jouent un rôle clé en tant que composants structurels des protéines musculaires pour leur fonctionnement et leur développement correct. Ils ont également d’autres rôles fonctionnels importants tels que le pouvoir antioxydant grâce au glutathion (cystéine-glutamate-glycine). Des variations de la teneur en glutathion dans les tissus splanchniques ont été rapportées. Elles seraient le résultat d'une carence en AAS, mais aucune information n’existe pour les muscles squelettiques.
Un régime carencé en acides aminés (AA) essentiels est capable de modifier l'équilibre entre la synthèse et la dégradation des protéines, ce qui peut expliquer les changements de la masse musculaire. De plus, l’apport d’AA dans l’aliment peut affecter la composition en AA de la protéine musculaire. Mais, on ne sait pas si ces changements sont tous liés aux modifications des propriétés contractiles et métaboliques des muscles squelettiques, et si tous les muscles réagissent d’une manière similaire à la carence en AAS.
L’objectif de cette étude était donc d'évaluer les changements de la composition, et les propriétés contractiles et métaboliques de trois muscles squelettiques morphologiquement, fonctionnellement, et métaboliquement différents chez les porcelets recevant un régime carencé ou suffisant en AAS.

Des réponses physiologiques différentes selon le muscle

Une carence en AAS de 28% a réduit le poids relatif, la masse et la synthèse protéique du muscle longissimus (LM) de 10 à 32%, tandis que le muscle rhomboideus (RM) et le muscle semitendinosus (SM) n’ont pas été affectés. L'apport d’AAS a affecté la composition en AA des muscles. Les teneurs en méthionine et en AA ramifiés (valine, leucine et isoleucine) étaient respectivement inférieurs de 7% et 3% chez les porcelets qui recevaient le régime carencé en AA soufrés (AAS−) par rapport aux porcelets recevant le régime témoin.
Les teneurs en glutathion total et réduit ont été environ deux fois plus élevées dans le RM que dans les SM ou LM. Ce résultat est cohérent avec la capacité antioxydante plus élevée des muscles oxydatifs (RM et SM) par rapport aux muscles glycolytiques (LM). La teneur en glutathion a été affectée par l'apport en AAS et était inférieure d’environ 10% chez les porcelets AAS−. La teneur en histidine était 30% plus élevée dans le LM et le SM chez les porcelets AAS− mais elle n’a pas été modifiée dans le RM. De plus, la teneur en carnosine a été plus élevée dans les deux muscles oxydatifs chez les porcelets AAS− par rapport aux porcelets témoins. La carnosine est un dipeptide contenant de l’histidine. Elle agit comme un antioxydant dans le muscle et augmente son pouvoir tampon. La diminution de la teneur en glutathion et l'augmentation de la teneur en carnosine chez les porcelets AAS− pourraient indiquer que ces porcelets ont changé (ou ont été obligés à changer) leurs mécanismes de défense pour faire face à un stress oxydatif.
L'activité de la citrate synthase, un indicateur potentiel de la voie oxydative globale, était plus élevée de 14% dans les trois muscles de porcelets recevant le régime AAS− par rapport aux porcelets témoins. Chez ces porcelets carencés, l’activité de la β-hydroxy-acyl-CoA déshydrogénase, un indicateur de l'oxydation des acides gras, a été augmentée de 20% dans le RM par rapport aux porcelets témoins, tandis que l'activité de la lactate déshydrogénase, un indicateur du potentiel glycolytique, était plus faible de 21% dans le LM. Les différences constatées dans l’activité enzymatique correspondent au changement de la nature des fibres : passage de type IIB (glycolytiques) vers type I (oxydatives). Ce phénomène pourrait être expliqué par les différences observées dans la composition en AA.

La protéomique pour comprendre les mécanismes impliqués

Notre étude a montré que la croissance des porcelets a répondu de manière dépendante du type du muscle à une carence en AAS. La croissance et le métabolisme glycolytique du muscle LM ont été réduits. Le métabolisme oxydatif et la capacité d'oxydation des acides gras du RM ont été augmentés, alors que la teneur en glutathion, indicateur de l'état antioxydant, a été réduite. Nous émettons l'hypothèse que la variation de la composition en AA de la protéine tissulaire lors d’une carence en AAS pourrait être liée à la variation des proportions des différents types de protéines. D’autres études portant sur la protéomique pourraient nous aider à mieux comprendre les mécanismes impliqués dans la réponse de l’animal à un apport carencé en AA. Les réponses différentes des muscles à un apport carencé en AA chez le porcelet amènent à réfléchir sur l'utilisation d'un seul critère pour estimer les besoins en nutriments.

Ces études ont été partiellement financées par l’entreprise privée Adisseo France SAS et ont fait objet de nombreuses présentations scientifiques et techniques en France, en Turquie, au Brésil et en Espagne.

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Conde-Aguilera, J. A., Lefaucheur, L., Tesseraud, S., Mercier, Y., Le Floc'h, N., Van Milgen, J. (2015). Skeletal muscles respond differently when piglets are offered a diet 30 % deficient in total sulfur amino acid for 10 days. European journal of nutrition. (DOI)

Conde-Aguilera, J. A., Le Floc’h, N., Le Huërou-Luron, I., Mercier, Y., Tesseraud, S., Lefaucheur, L., van Milgen, J. (2015). Splanchnic tissues respond differently when piglets are offered a diet 30 % deficient in total sulfur amino acid for 10 days. European journal of nutrition. (DOI)

Conde-Aguilera J.A., C. Cobo-Ortega, S. Tesseraud, Y. Mercier, J. van Milgen. 2014. The amino acid composition of tissue protein is affected by the total sulfur amino acid supply in growing pigs. Animal 8 (3). (DOI)

Conde-Aguilera J.A., R. Barea, N. Le Floc’h, L. Lefaucheur, J. van Milgen. 2010. A sulfur amino acid deficiency changes the amino acid composition of body protein in piglets. Animal 4 (8): 1349-1358. (DOI)

Contact

Alberto Conde-Aguilera, équipe alimentation et nutrition (alberto.conde[at]rennes.inra.fr)